Pepsin vs Pepsinogen
Cả pepsin và pepsinogen đều có nguồn gốc là protein và được tìm thấy trong dịch dạ dày của động vật có vú. Vì pepsinogen là tiền chất của pepsin; cần có pepsinogen với môi trường axit hoặc pepsin đã hình thành trước đó để tạo ra pepsin trong dạ dày. Hai hợp chất này rất quan trọng để thực hiện các bước tiêu hóa đầu tiên của quá trình tiêu hóa protein. Khi pepsinogen, một chuỗi peptit đơn gấp khúc, được chuyển đổi thành pepsin, sẽ có một số thay đổi về tính chất vật lý và hóa học của protein.
Pepsin
Pepsin là dạng pepsinogen hoạt động có tác dụng thủy phân protein trong quá trình tiêu hóa. Để hình thành pepsin từ pepsinogen, cần phải có môi trường axit (pH< ~ 5) hoặc sự hiện diện của pepsin đã hình thành trước đó. Pepsin là một enzym phân giải protein phân chia protein thành các protein, pepton và polypeptit. Pepsin A là pepsin được nghiên cứu và bán trên thị trường nhiều nhất, được phân lập từ niêm mạc dạ dày của lợn.
Pepsin được tạo thành từ 6 phần xoắn và mỗi phần chứa ít hơn 10 axit amin. Ngoài ra, nó có rất ít dư lượng axit amin cơ bản và 44 dư lượng axit. Do đó, nó rất ổn định ở độ pH cực thấp. Ngoài ra, cấu trúc bậc ba phức tạp và các liên kết hydro cũng hỗ trợ cho tính ổn định có tính axit của cấu trúc. Sự thay đổi cấu trúc liên kết trong phân tử pepsinogen dẫn đến tạo ra pepsin với môi trường pH thấp. Quá trình chuyển đổi có năm bước. Bước đầu tiên của quy trình có thể đảo ngược trong khi các bước còn lại là không thể đảo ngược. Vì vậy, một khi nó vượt qua bước thứ hai, protein không thể hoàn nguyên trở lại pepsinogen.
Pepsinogen
Pepsinogen là một proenzyme không hoạt động được sử dụng để tạo thành pepsin để tiêu hóa protein. Nó có thêm 44 axit amin trên đầu cuối N được giải phóng trong quá trình biến đổi. Có hai dạng pepsinogen, cụ thể là; pepsinogen I và pepsinogen II, tùy thuộc vào vị trí bài tiết.
Pepsinogen I được tiết ra bởi các tế bào trưởng, và pepsinogen II được tiết ra bởi các tuyến môn vị. Sự bài tiết pepsinogen được kích thích bởi kích thích âm đạo, gastrin và histamine. Pepsinogen I chủ yếu được tìm thấy trong cơ thể của dạ dày, nơi hầu hết axit được tiết ra. Pepsinogen II chủ yếu được tìm thấy trong cơ thể và dạ dày.
Sự khác biệt giữa Pepsin và Pepsinogen là gì?
• Pepsin là một enzym phân giải protein, trong khi pepsinogen là một proenzyme.
• Pepsin là dạng hoạt động của pepsinogen trong khi pepsinogen là tiền chất không hoạt động của pepsin.
• Không giống như pepsin, pepsinogen được tiết ra bởi các tế bào trưởng và tuyến môn vị.
• Pepsinogen được chuyển đổi thành pepsin bởi axit clohydric hoặc pepsin thực hiện.
• Không giống như pepsin, sự bài tiết pepsinogen được kích thích bởi mô phỏng âm đạo, gastrin và histamine.
• Pepsinogen ổn định trong cả dung dịch trung tính và kiềm, trong khi pepsin thì không.
• Không giống như pepsinogen, pepsin có thể thủy phân protein.
• Pepsin có thể được kích hoạt bằng cách giảm độ pH của môi trường, trong khi pepsinogen thì không thể.
