Sự khác biệt chính - Alpha Helix và Beta Pleated Sheet
Vòng xoắn alpha và các tấm xếp li beta là hai cấu trúc thứ cấp thường thấy nhất trong chuỗi polypeptit. Hai thành phần cấu trúc này là những bước chính đầu tiên trong quá trình gấp một chuỗi polypeptide. Sự khác biệt chính giữa Alpha Helix và Beta Pleated Sheet là ở cấu trúc của chúng; chúng có hai hình dạng khác nhau để thực hiện một công việc cụ thể.
Alpha Helix là gì?
Một chuỗi xoắn alpha là một cuộn dây bên phải của các gốc axit amin trên chuỗi polypeptit. Phạm vi dư lượng axit amin có thể thay đổi từ 4 đến 40 dư lượng. Các liên kết hydro được hình thành giữa oxy của nhóm C=O ở cuộn dây phía trên và hydro của nhóm N-H của cuộn dây phía dưới giúp giữ cuộn dây lại với nhau. Một liên kết hydro được hình thành trên mỗi bốn gốc axit amin trong chuỗi theo cách trên. Mô hình thống nhất này cung cấp cho nó các tính năng xác định như độ dày của cuộn dây và nó quy định độ dài của mỗi vòng quay hoàn chỉnh dọc theo trục xoắn. Sự ổn định của cấu trúc xoắn alpha phụ thuộc vào một số yếu tố.
Nguyên tử O màu đỏ, nguyên tử N màu xanh lam và liên kết hydro dưới dạng đường chấm màu xanh lục
Tấm xếp nếp Beta là gì?
Tấm gấp nếp beta, còn được gọi là tấm beta, được coi là dạng cấu trúc thứ cấp thứ hai trong protein. Nó chứa các sợi beta được kết nối theo chiều ngang bằng tối thiểu hai hoặc ba liên kết hydro xương sống để tạo thành một tấm xếp nếp, xoắn như thể hiện trong hình. Sợi beta là một chuỗi polypeptit kéo dài; chiều dài của nó thường bằng 3 đến 10 axit amin, bao gồm xương sống trong một xác nhận mở rộng.
Đoạn tấm β đối song song 4 sợi từ cấu trúc tinh thể của enzym catalase.
a) cho thấy các liên kết hydro đối song (chấm) giữa các nhóm peptit NH và CO trên các sợi liền kề. Các mũi tên cho biết hướng chuỗi và đường viền mật độ electron phác thảo các nguyên tử không phải H. Nguyên tử O là quả bóng màu đỏ, nguyên tử N có màu xanh lam, và nguyên tử H được bỏ qua cho đơn giản; sidechain chỉ được hiển thị cho nguyên tử sidechain C đầu tiên (màu xanh lá cây)
b) Hình chiếu cạnh của hai sợi β trung tâm
Trong các tấm có nếp gấp beta, các chuỗi polypeptit chạy song song với nhau. Nó được đặt tên là “tấm gấp nếp” do cấu trúc giống như sóng. Chúng liên kết với nhau bằng liên kết hydro. Cấu trúc này cho phép hình thành nhiều liên kết hydro hơn bằng cách kéo dài chuỗi polypeptit.
Sự khác biệt giữa Alpha Helix và Beta Pleated Sheet là gì?
Cấu trúc của Alpha Helix và Tấm xếp nếp Beta
Vòng xoắn Alpha:
Trong cấu trúc này, xương sống polypeptide được liên kết chặt chẽ quanh một trục tưởng tượng như một cấu trúc xoắn ốc. Nó còn được gọi là sự sắp xếp hình xoắn của chuỗi peptit.
Sự hình thành cấu trúc chuỗi xoắn alpha xảy ra khi các chuỗi polypeptide được xoắn lại thành hình xoắn ốc. Điều này cho phép tất cả các axit amin trong chuỗi tạo liên kết hydro (liên kết giữa phân tử oxy và phân tử hydro) với nhau. Các liên kết hydro cho phép đường xoắn giữ hình dạng xoắn ốc và tạo ra một cuộn dây chặt chẽ. Hình dạng xoắn ốc này làm cho chuỗi xoắn alpha rất mạnh.
Liên kết hydro được biểu thị bằng các chấm màu vàng.
Tấm xếp nếp Beta:
Khi hai hoặc nhiều đoạn của (các) chuỗi polypeptit xen phủ với nhau, tạo thành một hàng liên kết hydro với nhau, có thể tìm thấy các cấu trúc sau. Nó có thể xảy ra theo hai cách; sắp xếp song song và sắp xếp chống song song.
Ví dụ về cấu trúc:
Alpha Helix: Móng tay hoặc móng chân có thể được lấy làm ví dụ về cấu trúc xoắn alpha.
Tấm xếp nếp Beta: Cấu trúc của lông vũ tương tự như cấu trúc của tấm xếp nếp beta.
Đặc điểm của cấu trúc:
Alpha Helix: Trong cấu trúc chuỗi xoắn alpha, có 3,6 axit amin trên mỗi lượt của chuỗi xoắn. Tất cả các liên kết peptit đều là trans và phẳng, và các nhóm N-H trong liên kết peptit hướng theo cùng một hướng, gần như song song với trục của chuỗi xoắn. Các nhóm C=O của tất cả các liên kết peptit hướng ngược lại và chúng song song với trục của chuỗi xoắn. Nhóm C=O của mỗi liên kết peptit được liên kết với nhóm N-H của liên kết peptit tạo thành liên kết hydro. Tất cả các nhóm R đều hướng ra ngoài từ chuỗi xoắn.
Tấm xếp nếp beta: Mỗi liên kết peptit trong tấm xếp nếp beta đều phẳng và có dạng chuyển đổi. Các nhóm C=O và N-H của liên kết peptit từ các chuỗi liền kề nằm trong cùng một mặt phẳng và hướng về nhau tạo thành liên kết hydro giữa chúng. Tất cả các nhóm R trong bất kỳ chuỗi nào cũng có thể xuất hiện ở trên và dưới mặt phẳng của trang tính.
Định nghĩa:
Cấu trúc bậc hai: Nó là hình dạng của một protein gấp lại do liên kết hydro giữa các nhóm amit và cacbonyl xương sống của nó.
