Sự khác biệt chính giữa HbA và HbF là HbA đề cập đến hemoglobin ở người trưởng thành là một tetramer α2β2 trong khi HbF đề cập đến hemoglobin của thai nhi, là một tetramer α2γ2 có thể liên kết với oxy có ái lực lớn hơn HbA.
Hemoglobin là một phân tử protein phức tạp trong tế bào hồng cầu mang oxy từ phổi đến các mô cơ thể và trả lại carbon dioxide từ các mô cơ thể đến phổi để loại bỏ. Sắt là một nguyên tố thiết yếu cần thiết cho quá trình sản xuất máu và nó là thành phần cấu tạo nên hemoglobin. Có hai dạng hemoglobin chính là hemoglobin bào thai (HbF) và hemoglobin trưởng thành (HbA). Ở đây, HbF là protein vận chuyển oxy chính trong bào thai người, và hemoglobin trưởng thành sẽ thay thế HbF trong khoảng sáu tháng sau khi sinh. Hemoglobin trưởng thành là dạng hemoglobin chính có ở người. Trong số HbF và HbA, HbF có ái lực với oxy cao hơn HbA. Về mặt cấu trúc, HbA là một tetrame α2β2 trong khi HbF là một tetrame α2γ2.
HbA là gì?
HbA là viết tắt của hemoglobin dành cho người trưởng thành, là một tetrame α2β2. Nó là một protein hồng cầu có chứa sắt, chịu trách nhiệm vận chuyển oxy từ phổi đến các mô và cơ quan của cơ thể, và vận chuyển carbon dioxide từ các mô cơ thể đến phổi. Nó là một loại protein phức tạp bao gồm bốn tiểu đơn vị protein nhỏ và bốn nhóm heme mang nguyên tử sắt. Hemoglobin có ái lực với oxy. Có bốn vị trí liên kết oxy nằm bên trong phân tử hemoglobin. Khi hemoglobin bão hòa với oxy, máu sẽ có màu đỏ tươi. Trạng thái thứ hai của hemoglobin được gọi là deoxyhemoglobin vì nó thiếu oxy. Ở trạng thái này, máu có màu đỏ sẫm.
Hình 01: HbA
Nguyên tử sắt được nhúng bên trong hợp chất heme của hemoglobin chủ yếu tạo điều kiện thuận lợi cho việc vận chuyển oxy và carbon dioxide. Liên kết của các phân tử oxy với các ion Fe+ 2làm thay đổi cấu trúc của phân tử hemoglobin. Hơn nữa, các nguyên tử sắt trong hemoglobin giúp duy trì hình dạng điển hình của hồng cầu. Do đó, sắt là một yếu tố quan trọng được tìm thấy trong các tế bào hồng cầu.
HbF là gì?
HbF là viết tắt của hemoglobin bào thai, là dạng hemoglobin chủ yếu của thai nhi. HbF phát triển từ các tế bào tiền thân của hồng cầu. Thực tế, HbF xuất hiện trong máu thai nhi sau khi thụ thai vài tuần. HbF vẫn còn cho đến sáu tháng sau khi sinh. Sau đó, hemoglobin trưởng thành thay thế hoàn toàn HbF. Tương tự như HbA, HbF cũng là một tetramer. Nhưng nó chứa hai chuỗi α và hai tiểu đơn vị gamma.
Hình 02: HbF
Khi so sánh với HbA, HbF có ái lực với oxy cao hơn. Do đó, P50 của HbF thấp hơn P50 của HbA. Do ái lực cao với oxy, đường cong phân ly oxy của HbF bị lệch trái so với HbA. Hơn nữa, ái lực cao hơn này của HbF đối với oxy rất quan trọng để lấy oxy từ tuần hoàn mẹ.
Điểm giống nhau giữa HbA và HbF là gì?
- HbA và HbF là hai dạng đồng dạng của hemoglobin.
- Chúng là những protein có chứa các phân tử sắt.
- Và, chúng có ái lực với oxy.
- Ngoài ra, cả hai đều là tetrame có bốn đơn vị con.
- Ngoài ra, cả hai đều có chuỗi α giống nhau.
Sự khác biệt giữa HbA và HbF là gì?
HbA và HbF là hai dạng hemoglobin. HbA là hemoglobin trưởng thành, là dạng hemoglobin chính ở người, trong khi HbF là dạng hemoglobin chủ yếu ở thai nhi đang phát triển. Vì vậy, đây là sự khác biệt chính giữa HbA và HbF. Về mặt cấu trúc, HbA có hai chuỗi alpha và hai chuỗi beta, trong khi HbF có hai chuỗi alpha và hai chuỗi gamma. Do đó, đây cũng là sự khác biệt đáng kể giữa HbA và HbF. Hơn nữa, HbF cho thấy ái lực với oxy cao hơn HbA.
Infographic dưới đây tóm tắt sự khác biệt giữa HbA và HbF.
Tóm tắt - HbA vs HbF
Hemoglobin là một metalloprotein chứa sắt được tìm thấy trong các tế bào hồng cầu. Nó mang oxy từ phổi đến các mô cơ thể và tạo điều kiện cho việc sản xuất năng lượng. Nó cũng trả lại carbon dioxide từ các mô cơ thể đến phổi để loại bỏ khỏi cơ thể. HbF là dạng hemoglobin chủ yếu trong thai nhi đang phát triển trong khi HbA là dạng hemoglobin chính ở người sau sáu tháng sau khi sinh. HbA là một tetramer bao gồm hai chuỗi alpha và hai chuỗi beta trong khi HbF là một tetramer bao gồm hai alpha và hai chuỗi gamma. Hơn nữa, HbF có ái lực với oxy cao hơn HbA. Vì vậy, phần này tóm tắt sự khác biệt giữa HbA và HbF.
