Sự khác biệt chính - Trypsin vs Chymotrypsin
Tiêu hóa protein là một quá trình rất quan trọng trong quy trình tiêu hóa tổng thể ở cơ thể sống. Các protein phức tạp được tiêu hóa thành các đơn phân của axit amin và được hấp thụ qua ruột non. Protein rất cần thiết vì chúng đóng vai trò chức năng chính và vai trò cấu trúc trong cơ thể sinh vật. Quá trình tiêu hóa protein diễn ra thông qua các enzym tiêu hóa protein bao gồm trypsin, chymotrypsin, peptidases và protease. Trypsin là một loại enzym tiêu hóa protein, nó phân cắt liên kết peptit ở các axit amin cơ bản bao gồm lysine và arginine. Chymotrypsin cũng là một enzym tiêu hóa protein, nó phân cắt liên kết peptit ở các axit amin thơm như phenylalanin, tryptophan và tyrosin. Sự khác biệt chính giữa trypsin và chymotrypsin là vị trí của axit amin mà nó phân cắt trong protein. Trypsin phân cắt ở các vị trí axit amin cơ bản trong khi chymotrypsin phân cắt ở các vị trí axit amin thơm.
Trypsin là gì?
Trypsin là một loại protein 23,3 kDa thuộc họ serine protease và cơ chất chính của nó là các axit amin cơ bản. Các axit amin cơ bản này bao gồm arginine và lysine. Trypsin được phát hiện vào năm 1876 bởi Kuhne. Trypsin là một protein hình cầu và tồn tại ở dạng không hoạt động là trypsinogen - zymogen. Cơ chế hoạt động của trypsin dựa trên hoạt động của serine protease.
Trypsin phân cắt ở đầu tận cùng C của các axit amin cơ bản. Đây là phản ứng thủy phân và diễn ra ở pH - 8,0 trong ruột non. Sự hoạt hóa trypsinogen diễn ra thông qua việc loại bỏ hexapeptide ở đầu cuối, và nó tạo ra dạng hoạt động; trypsin. Trypsin hoạt động có hai loại chính; α - trypsin và β-trypsin. Chúng khác nhau về độ bền nhiệt và cấu trúc của chúng. Vị trí hoạt động của trypsin chứa Histidine (H63), Aspartic acid (D107) và Serine (S200).
Hình 01: Trypsin
Hoạt động của enzym trypsin bị ức chế bởi DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine và EDTA. Các ứng dụng của trypsin bao gồm phân ly mô, tạo trypsin trong nuôi cấy tế bào động vật, lập bản đồ thử nghiệm, nghiên cứu protein trong ống nghiệm, lấy dấu vân tay và trong các ứng dụng nuôi cấy mô.
Chymotrypsin là gì?
Chymotrypsin có trọng lượng phân tử 25,6 kDa và thuộc họ serine protease, và nó là một endopeptidase. Chymotrypsin tồn tại ở dạng không hoạt động là chymotrypsinogen. Chymotrypsin được phát hiện vào những năm 1900. Chymotrypsin thủy phân các liên kết peptit ở các axit amin thơm. Các chất thơm này bao gồm tyrosine, phenylalanin và tryptophan. Cơ chất của enzym này chủ yếu ở các đồng phân L và dễ dàng hoạt động dựa trên các amit và este của các axit amin. Độ pH tối ưu mà chymotrypsin hoạt động là 7,8 - 8,0. Có hai dạng chymotrypsin chính như chymotrypsin A và chymotrypsin B và chúng hơi khác nhau về đặc điểm cấu trúc và phân giải protein. Vị trí hoạt động của chymotrypsin chứa bộ ba xúc tác và bao gồm Histidine (H57), axit Aspartic (D102) và Serine (S195).
Hình 02: Chymotrypsin
Các chất hoạt hóa của chymotrypsin là Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide và Tetrabutylammonium bromide. Các chất ức chế chymotrypsin là peptidyl aldehyde, axit boronic và các dẫn xuất coumarin. Chymotrypsin được sử dụng thương mại trong tổng hợp peptit, ánh xạ peptit và lấy dấu tay peptit.
Điểm giống nhau giữa Trypsin và Chymotrypsin là gì?
- Cả hai enzym đều là protease serine.
- Cả hai enzym đều phân cắt các liên kết peptit.
- Cả hai enzym đều hoạt động trong ruột non.
- Cả hai enzym đều tồn tại ở dạng không hoạt động dưới dạng hợp tử.
- Cả hai enzym đều được cấu tạo từ bộ ba xúc tác chứa histidine, axit aspartic và serine ở vị trí hoạt động của nó.
- Cả hai enzym đều được phát hiện và chiết xuất từ gia súc.
- Hiện nay, việc sản xuất cả hai enzym được thực hiện thông qua kỹ thuật DNA tái tổ hợp.
- Cả hai enzym đều hoạt động trên độ pH cơ bản tối ưu.
- Cả hai enzym đều được sử dụng trong ống nghiệm trong các ngành công nghiệp khác nhau.
Sự khác biệt giữa Trypsin và Chymotrypsin là gì?
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin là một enzym tiêu hóa protein sẽ phân cắt liên kết peptit ở các axit amin cơ bản như lysine và arginine. | Chymotrypsin cũng là một enzym tiêu hóa protein phân cắt liên kết peptit ở các axit amin thơm như phenylalanin, tryptophan và tyrosine. |
| Khối lượng phân tử | |
| Trọng lượng phân tử của trypsin là 23,3 k Da. | Trọng lượng phân tử của chymotrypsin là 25,6 k Da. |
| Chất nền | |
| Protein phức tạp được tiêu hóa thành các đơn phân của axit amin và được hấp thụ qua ruột non. | Chất nền của axit amin thơm như tyrosine, tryptophan và phenylalanine hoạt động trên chymotrypsin. |
| Zymogen Dạng Enzyme | |
| Trypsinogen là dạng trypsin không hoạt động. | Chymotrypsinogen là dạng chymotrypsin không hoạt động. |
| Chất kích hoạt | |
| Lanthanides là chất kích hoạt trypsin. | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide và Tetrabutylammonium bromide là chất hoạt hóa của chymotrypsin. |
|
Ức chế |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine và EDTA là những chất ức chế trypsin. | Peptidyl aldehyde, axit boronic và dẫn xuất coumarin là những chất ức chế chymotrypsin. |
Tóm tắt - Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidase hoặc enzym phân giải protein phân cắt protein thông qua sự thủy phân của liên kết peptit. Trypsin phân cắt liên kết peptit ở các axit amin cơ bản trong khi chymotrypsin phân cắt liên kết peptit ở các gốc axit amin thơm. Cả hai enzym đều là peptidase serine và hoạt động trong ruột non trong môi trường pH cơ bản. Hiện nay, nhiều nghiên cứu liên quan đến việc sản xuất trypsin và chymotrypsin bằng công nghệ DNA tái tổ hợp bằng cách sử dụng các loài vi khuẩn và nấm khác nhau vì các enzym này có giá trị công nghiệp cao. Đây là sự khác biệt giữa trypsin và chymotrypsin.
Tải xuống phiên bản PDF của Trypsin vs Chymotrypsin
Bạn có thể tải xuống phiên bản PDF của bài viết này và sử dụng nó cho mục đích ngoại tuyến theo ghi chú trích dẫn. Vui lòng tải xuống phiên bản PDF tại đây Sự khác biệt giữa Trypsin và Chymotrypsin
