Sự khác biệt chính giữa allosterism tích cực và tiêu cực là allosterism dương tính trong protein cho thấy ái lực cao với phối tử, trong khi allosterism âm tính trong protein cho thấy ái lực thấp với phối tử.
Allosterism hay hành vi dị ứng là hiện tượng trong đó hoạt động của protein có thể bị thay đổi tùy thuộc vào sự liên kết của một số phân tử tại một vị trí khác với vị trí hoạt động của protein (cụ thể là ở các enzym). Một allosterism dương tính chỉ ra rằng sự liên kết của một phân tử effector với một enzyme làm cho enzyme đó thay đổi cấu hình của nó thành dạng hoạt động. Ngược lại, allosteirsm âm tính chỉ ra rằng liên kết phân tử effector làm cho enzyme thay đổi cấu hình của nó từ dạng hoạt động sang dạng không hoạt động.
Dị ứng tích cực là gì?
Dị ứng dương tính là sự thay đổi cấu hình của protein (chủ yếu là enzym) từ dạng không hoạt động sang dạng hoạt động khi liên kết với phân tử tác động. Phân tử hiệu ứng liên kết với một vị trí khác với vị trí hoạt động của enzym; nó được gọi là vị trí dị ứng. Quá trình này còn được gọi là kích hoạt allosteric.
Một ví dụ phổ biến cho liên kết phân tử effector là liên kết của phân tử oxy với phân tử hemoglobin, kích hoạt phân tử hemoglobin để vận chuyển oxy đến các tế bào một cách hiệu quả. Ở đó, phân tử oxy liên kết với sắt đen của phân tử heme trong phân tử hemoglobin. Dạng hoạt động được gọi là oxy-hemoglobin, trong khi dạng không hoạt động được gọi là deoxy-hemoglobin.
Dị ứng tiêu cực là gì?
Dị ứng âm tính là sự thay đổi cấu hình của enzym từ dạng hoạt động sang dạng không hoạt động khi liên kết với phân tử tác động. Phân tử hiệu ứng liên kết với một vị trí khác với vị trí hoạt động của enzym; nó được gọi là vị trí dị ứng. Quá trình này còn được gọi là ức chế allosteric.
Hình 01: Dị ứng dương tính và tiêu cực
Trong quá trình dị ứng hóa âm tính, sự liên kết của một phối tử làm giảm ái lực của enzym đối với cơ chất tại các vị trí hoạt động khác có sẵn để liên kết cơ chất. Một ví dụ là liên kết của 2, 3-BPG với vị trí dị ứng trên hemoglobin, làm giảm ái lực với oxy của tất cả các tiểu đơn vị.
Sự khác biệt giữa Allosterism Tích cực và Tiêu cực là gì?
Trong allosterism dương tính, liên kết của phân tử effector với enzyme làm cho enzyme thay đổi cấu hình của nó thành dạng hoạt động, trong khi ở allosteirsm âm tính, liên kết của phân tử effector làm cho enzyme thay đổi cấu hình của nó từ dạng hoạt động từ dạng không hoạt động. Sự khác biệt cơ bản giữa allosterism dương tính và tiêu cực là allosterism dương tính trong protein cho thấy ái lực cao với phối tử, trong khi allosterism âm tính trong protein cho thấy ái lực thấp với phối tử. Ngoài ra, dị ứng dương tính liên quan đến hoạt hóa, trong khi dị ứng âm tính liên quan đến ức chế. Liên kết oxy với hemoglobin là một ví dụ về dị ứng dương tính trong khi liên kết của 2, 3-BPG với hemoglobin là một ví dụ về dị ứng âm tính.
Đồ họa thông tin sau đây trình bày sự khác biệt giữa chủ nghĩa dị ứng tích cực và tiêu cực ở dạng bảng để so sánh song song.
Tóm tắt - Tích cực vs Tiêu cực Allosterism
Trong hành vi allosterism hoặc allosteric, hoạt động của protein có thể bị thay đổi tùy thuộc vào sự liên kết của một số phân tử tại một vị trí khác với vị trí hoạt động của protein (đặc biệt là trong các enzym). Sự khác biệt cơ bản giữa allosterism dương tính và tiêu cực là allosterism dương tính trong protein cho thấy ái lực cao với phối tử, trong khi allosterism âm tính trong protein cho thấy ái lực thấp với phối tử.
